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HADDOCK伺服器使用教學

HADDOCK伺服器

在這個教學中,我們將利用大腸桿菌phosphoenolpyruvate-suger磷酸轉換酶系統中的葡萄糖特定酵素(glucose-specific enzyme, E2A)和帶有精胺酸之磷酸攜帶蛋白(histidine-containing phosphocarrier protein, HPr)來進行HADDOCK的對接操作示範。所使用的E2A與HPr的三級結構PDB編碼分別為 1F3G和1HDN,對接所使用的實驗設限條件有核磁共振光譜資料(化學位移的擾動,分子內距離設限NOE與殘存偶極矩RDC的數值),以及多種生物資料庫方法(如WHISCY, ProMate,與PIER)所預測計算得到的交互作用設限,而其複合物結構則以核磁共振光譜所解得之結果(PDB編碼:1GGR )來對為結果比較。

HADDOCK的計算流程可以由下圖簡述。更進一步的詳細說明可以參見線上操作手冊,或FLASH影片簡介

haddock_flow_grid1.jpg

 

注意:此範例中所使用的HPr蛋白質三級結構(1HDN)由於是以核磁共振方法所解得,因此可透過多個計算能量最小的集合體結構來進行接合,所以在定義主動與被動的胺基酸序列範圍設限可能會與一般HADDOCK文章中所提及的定義有所不同。

這個教學包含八個例子,分別利用核磁共振方法與生物資料庫所得的預測結果,以不同種設限組合方式來進行接合的結果:

  • 範例一:只以化學位移的擾動結果作為設限條件
  • 範例二:化學位移擾動結果+殘存偶極矩
  • 範例三:化學位移擾動+擴散異質性(diffusion anisotropy, DANI)
  • 範例四:NOE距離設限+氫鍵
  • 範例五:NOE距離設限+氫鍵+殘存偶極矩
  • 範例六:生物資料庫所得的預測結果

所需分析軟體

關於相關軟體取得及安裝程序在以下聯結有詳細說明
 

所需輸入資料

為了執行此教學示範,請由下列路徑先下載所需資料:

ftp://nmr2.chem.uu.nl/hidden/enmr/haddock-protein-protein-data.tgz

利用下述指令將檔案解壓縮至執行路徑(最好是在主目錄下可較為順利執行):

tar xvfz haddock-protein-protein-data.tgz

此步驟將會產生一個新路徑稱作”haddock-protiein-protien”,在此可找到所需的輸入資料與隨後由伺服器產生的結果;後者可讓你不用等待而能同時檢查並執行結果分析。

執行操作

HADDOCK伺服器提供多種介面附有數字自動增加的選項可供改變,依據所擁有的資料條件,你將需要下列三個介面其中一項:

  • 範例一,六,七,八:HADDOCK簡易介面(Easy interface
  • 範例四,五:  HADDOCK專業介面(Expert interface
  • 範例二,三:  HADDOCK大師介面(Guru interface

傳送資料到HADDOCK伺服器

PDB檔案

未結合磷酸化之E2A的PDB檔案:

~/haddock-protein-protein/e2aP_1F3G.pdb

HPr(核磁共振結構集合體):

~/haddock-protein-protein/hpr-ensemble.pdb

PDB檔案分別特定為”第一分子”與”第二分子”於選單”structure definition”的選項中,其中”Where is the structure provided”必須設為”I am submitting it”,鍊  (chain)的選項必須設為”All”,而其檔案必須上傳至”PDB structure to submit”,同時將分子種類選項定義為”protein”。

實驗資料

所有實驗資料將被置於 ~/haddock-protein-protein/nmr-data的路徑中

  • 化學位移擾動(chemical shift perturbation)

當處理化學位移擾動資料時,必須先將偏移的殘基依據其表面可及性(surface accessibility)篩選並配置到對應蛋白質結構表面,表面可及性數值可利用NACCESS計算得到:透過檔案~/haddock-protein-protein/e2a_1F3G.rsa與hpr_rsa_ave.list (HPrpH平均表面可及性)可以來檢視這些數值。nmr-data路徑包含兩個Rasmol程式的指令檔分別具有透過篩選被定義為主動與被動的殘基資訊(e2a_rasmol_active-passive.script與hpr_rasmol_active-passive.script)。

透過Rasmol程式,你可以利用”rasmol <pdb file> -script <script file>”這個指令觀看這些被定義殘基,紅色與黃色表示具有明顯變化的殘基,其中紅色殘基代表具高度溶劑可及性(超過50%)而因此被設定為主動殘基,綠色代表圍繞在溶劑可及性高的殘基而被設定為被動殘基,橘色則表示圍繞在非溶劑可及性區域之殘基。注意:溶劑可及性的門檻條件非得是太嚴格的設定,低一點的門檻條件也可被使用,尤其是具有功能潛質的殘基(例如Gly與Tyr)。

Rasmol程式指令檔為文字檔格式,所以可透過”cat”或”more”或其他文字編輯器程式來呈現。主動殘基(紅色)與被動殘基(綠色)應於”Restraints definition”下輸入至”第一分子”與”第二分子”中。

  • 殘存偶極矩(residual dipolar coupling, RDC)

在HADDOCK中,殘存偶極矩可以當作”SANI”或”VEAN”設限條件來使用,這裡我們將以”SANI”的方式來設定。Unfold Residual Dipolar Couplings => 點擊雙箭頭定義Residual Dipolar Coupling 1,設定 RDC種類為”SANI”。查閱README_SANI以擷取axial(D)與rhombic(R)數值,同時將e2a-hpr_rdcs_work.tbl 上傳以作為RDC檔案。

  • 擴散異質性(diffusion anisotropy

Unfold Relaxation Anisotropy Restraints => 點擊雙箭頭定義Anisotropy Restraints 1,設定異質性種類為”DANI”。查閱README_DANI以擷取對應時間(tc),異質性(D)數值,質子頻率(wh),氮核種頻率(wn)與R值,同時將e2a-hpr_dani.tbl 上傳以作為anisotropy檔案。

  • NOE(nuclear Overhauser effect)

在”Distance restraints”選單中,上傳e2a-hpr_inter_noes.tbl以作為不確定性設限條件。

重要: 由於HADDOCK採用一致性原子力場的定義,藉由剃除所有非極性氫原子可加速其運算速率,如果NOE距離設限條件被納入使用,那麼所有的氫原子將必須被保留,所以在這裡請將選項”delete non-polar hydrate”勾選取消。

  • 氫鍵

請上傳e2a-hpr_inter_hbonds.tbl於”Distance restraints”選單中以作為氫鍵設限條件。

  • 交互作用介面的預測

生物資料庫交互作用介面的預測結果可由幾個程式和伺服器獲得,其中WHISCY (http://www.nmr.chem.uu.nl/whiscy), ProMate (http://bioinfo.weizmann.ac.il/promate)與PIER (http://abagyan.ucsd.edu/PIER)都是幾個簡易使用且可快速獲得結果的伺服器。

你可以上傳不具氫原子的蛋白質結構到這些網頁以獲得交互作用介面預測的資訊,PDB檔案可於~/haddock-protein-protein/predictions路徑獲得,而以PHYLIP格式供WHISCY所需的序列比對檔案也可在此獲得。

然而,於此對接教學示範,請使用位於~/haddock-protein-protein/predictions路徑所附預先產生的預測結果來進行操作,此處提供Rasmol執行指令檔包含對E2A與HPr (e2a_<predictor>.rasmol與ipr_<predictor>.rasmol, 20 predictions pre predictor per protein)的預測結果。

同樣的考量也可應用在化學位移於交互作用介面的預測,而輸入的則同於上述方式,而這裡所預先產生的預測結果已將表面可及性的篩選考慮進去。


工作遞交

在最後一個步驟,輸入你的使用者名稱與密碼後,點選Submit。如果操作進行正確順利,HADDOCK將提供一個連結內含結果還有參數檔案。此參數檔案可供參考,同時也可供日後使用直接遞交到伺服器。為了檢查參數輸入是否正確,你可以以haddockparam.web作為存檔名下載這個檔案並輸入:

diff haddockparam.web ~/haddock-protein-protein/caseXX/haddockparam.web

這裡的XX是指你所進行對接的編碼,例如: 01,02等等。除了使用者名稱與執行名稱外,其他應該沒有甚麼不同,這個伺服器將會寄送你的結果通知到你的信箱,假使伺服器指出有任何的錯誤訊息,請檢查你的信箱參閱結果報告。


以核磁共振光譜的化學位移滴定資料(化學位移擾動)執行對接操作

在這個教學中,單單透過核磁共振光譜的化學位移滴定結果,這裡只執行一個對接操作,當然也很歡迎若是想嘗試其他種組合方式結合實驗數據與交互作用介面預測結果進行HADDOCK接合。

步驟一: 建立教學

為了執行HADDOCK教學請於終端機視窗先輸入下列指令 (壓縮的tar檔現在應該存在於你的主目錄下):

cd

tar xvfz ~/haddock-protein-protein-data.tgz

cd haddock-protein-protein/ana_script

tcsh

source setup.csh

注意: 每次重新執行新的終端機視窗時你必須再次輸入下列指令,

cd haddock-protein-protein/ana_script

tcsh

source setup.csh

步驟二: 核磁共振光譜化學位移擾動

接下來我們將以核磁共振光譜化學位移擾動的實驗數據為主,進行對接;這些資料同時分別由E2A與HPR,而擾動的殘基(指那些在核磁共振滴定實驗顯示明顯位移的)為

E2A: 38, 40, 45, 46, 69, 71, 78, 80, 94, 96, 141

HPR: 15, 16, 17, 20, 48, 49, 51, 52, 54, 56

由於實驗常常無法偵測收集到所有接觸表面殘基的資訊,所以在HADDOCK定義設限條件時,我們通常會額外選擇加入擾動殘基鄰近同時具有高溶劑可及性殘基的設限來補足對接模擬。你可以透過~/haddock-protein-protein/nmr-data路徑下提供 的rasmol程式指令檔來觀看這些被定義的殘基結構資訊。

觀看E2A的擾動殘基請輸入下列指令:

cd haddock-protein-protein

./ana_script/rasmol.$ARCH-script nmr-data/e2a_rasmol_active-passive.script e2a_1F3G.pdb

觀看HPR的擾動殘基請輸入下列指令:

cd haddock-protein-protein

./ana_script/rasmol.$ARCH-script nmr-data/hpr_rasmol_active-passive.script hpr-ensemble.pdb

紅色代表那些化學位移擾動大的殘基,綠色則為其鄰近具溶劑可及性的殘基。

 

步驟三: 輸入資料到HADDOCK伺服器

在這個範例中,我們將使用簡易模式來進行HADDOCK對接模擬。

請至http://haddock.che.uu.nl/services/HADDOCK 點擊”簡易”介面。

在輸入任何資料前,請確定所有的選單是打開的: 也就是說紅條區塊右側箭號是指向下方的。

haddockserver-easy.png

請提供你要執行對接操作的名稱(例如: case01)並輸入到上方對應區。

  1. 輸入E2A資料

    • 所提供的結構在何處(Where is the structure provided?) -> I am submitting it.
    • 哪一條鏈 必須被使用(Which chain must be used? ) -> all
    • 被使用的PDB結構(PDB structure to be used? )-> 請在此輸入 e2aP_1f3G.pdb,此檔案你可在haddock-protein-protein路徑下找到它。
    • 主動殘基(Active residues?)-> 請在此輸入所使用的E2A殘基清單 (參照步驟二)。
    • 被動殘基(Passive residues?)-> 留白。
    • 自動定義的被動殘基(Automatically define passive residues?)-> 輕擊此選項方塊以打開此選項。
    • 甚麼種類的分子被用來做對接(What kind of molecule are you docking? ) -> protein
  2. 輸入HPR資料

    • 所提供的結構在何處(Where is the structure provided?) -> I am submitting it.
    • 哪一條鏈 必須被使用(Which chain must be used? ) -> all
    • 被使用的PDB結構(PDB structure to be used? ) -> 請在此輸入hpr-ensemble.pdb
    • 此檔案你可在haddock-protein-protein路徑下找到它,此PDB檔案為核磁共振結構的集合體。
    • 主動殘基(Active residues?) -> 請在此輸入所使用的HPR殘基清單 (參照步驟二)。
    • 被動殘基(Passive residues?) -> 留白。
    • 自動定義的被動殘基(Automatically define passive residues?) -> 輕擊此選項方塊以打開此選項。
    • 甚麼種類的分子被用來做對接(What kind of molecule are you docking? )  -> protein
  3. 輸入你的使用者名稱和密碼(參照上述遞交選項),點擊遞交(submit)選項。

現在你的對接模擬已開始被執行,請先看下列視窗:

haddock-processing.png

這裡你可以下載剛剛輸入的haddock參數與相關資料,透過”file upload interface” 選項,你可以將其重複使用於下次對接執行模擬。

同時這裡也會產生一個可下載結果的連結供你使用(如果你透過正式的註冊得到伺服器的使用權,你也可以透過電子郵件收到所附連結並得知對接模擬何時被完成),透過輕擊這個連結,你可以同步觀看執行的狀態,而這個連結將會自動更新,一旦模擬完全結束,你將可直接由此得知其結果。

haddock-results.png

在對接模擬完成後,此結果將會提供每個群集(cluster)的狀態並依其最佳排名結果排列呈現給你。

haddock-results.png

步驟四:  結果分析

請看下列分析解說部分:


分析對接結果

由於此處我們的教學練習已經將計算的結構數目減少,HADDOCK的執行應該於30-60分鐘內完成,一旦這個執行完成後,結果最佳的前五十個結構將會被歸類至不同群集,而每個群集的能量值將會被呈現於報告結果,而這些群集將會透過其數量多寡被依序排列出(例如群集一代表結構數量最多的一群),但其主要的優先順序將依據HADDOCK的評分結果被列出(最佳的HADDOCK評分群集會被第一個被列出來)。

注意: 如果你的HADDOCK對接執行沒有正常被完成,你可以利用瀏覽器打開 ~/haddock-protein-protein/runs/caseXX/index.html 這個檔案來觀看群集統計結果,每個群集最佳的前四個結構也會同時於這個路徑下被找到。

結構結果觀看與比較:

視察HADDOCK所得結構在分析其結果部分是相當重要的,你可以下載每個群集的前四個最佳結構,以Rasmol 或Pymol或內建的Jmol結構觀看軟體打開比較之。如果你只有一個群集結果,請挑選前四個結構來仔細比較;假使有很多個群集結果,請挑選每一組的最佳結構來作分析比較。檢查其最偏好的接觸(例如疏水性接觸,電性親和力接觸,還有芳香基團的堆疊)以及不偏好的作用力(例如電性排斥或是被包埋的帶電荷基團),想想這些結果看起來合理嗎?你同意這些HADDOCK的評分排名結果嗎?同時也試著挑選幾個你用做主動殘基和距離設限條件是否也被列入結果統計中。

現在我們可以比較對接模擬所得到的E2A-HPr複合體與已被發表至PDB資料庫1GGR兩者的同異處,請下載第一個群集中的最佳結構並將其命名為”cluster1_1.pdb”而存檔之。

我們將利用profit程式來重疊這個結構到已知參考的結果(1GGR),在指令處請鍵入下列指令:

~/haddock-protein-protein/ana_scripts/profit.$ARCH ~/haddock-protein-protein/ana_scripts/e2a-hpr_1GGR.pdb cluster1_1.pdb

atom CA,C,O,N

zone A*

fit

write cluster1_1-fit.pdb

quit

接下來,我們將這些結構加入到單一個PDB 檔案來觀看其比較:

~/haddock-protein-protein/ana_scripts/joinpdb –o cluster1_1-compare.pdb

~/haddock-protein-protein/ana_scripts/e2a-hpr_1GGR.pdb cluster1_1-fit.pdb

現在你可以利用Rasmol 或Pymol來打開這個”cluster1_1-compare.pdb”檔案觀看結構,這個PDB檔案包含有兩個結構,結構一為1GGR而結構二則為我們對接得到的第一個最佳結構,這兩個結構中的E2A(鏈一)骨架被重疊以令我們可以輕易觀察得到HPR(鏈2)位置的比較,現在這兩個結構中的HPR是否一樣?你可以重複這個步驟來觀看其他得到的結果。

注意: 在pymol中,你可透過”Movie”選單打開”visualize all states”來觀看所有的結構,或是選擇透過各別PDB檔案載入所有的結構來觀看(也就是說不是選取被合併的PDB結構)。


生物觀點

這裡我們還有一個資訊尚未使用考量進來,由於這個磷酸傳遞的複合體是藉由E2A上的精胺酸將磷酸根轉移到HPR上的另一個精胺酸,因此這個對接所模擬得到的複合體結構也應能提供此結構資訊,換言之,分別位於E2A與HPR上的這兩個可轉移磷酸根的精胺酸在其交互作用介面上的距離應該是要很接近的,請檢查這些群集中,哪個群集是比較吻合這個狀況的?這個群集是其中排名(評分)最佳的那一群嗎?

注意: 在pymol中,你可以藉由鍵入下列指令於圖形介面下觀看精胺酸的位置:

show cartoon

select resn HIS or resn NEP

show spheres, sele

(NEP是代表在N-epslon的原子上帶有磷酸根的精胺酸名稱)


量化(定量/能量)比較

我們接著可以比較具有相似能量的每個模組,其各別結構(具不同評分者)與參考結構的評估,請看下列統計結果:

評分(Scoring)

HADDOCK 評分: 是由下列四個項的加權總合而得:

  • 靜電能量(加權值0.2)
  • 凡得瓦能量(加權值1.0)
  • 去溶劑化能量(加權值1.0)
  • 設限違反能量(如距離設限或SANI)(加權值0.1)

與參考結構之比較

  • 配基均方根偏差值(l-RMSD)

透過疊合所得模擬複合體結構與參考結構上結構較大的蛋白質其骨架原子(鏈A,E2A),所算得另一個結構較小蛋白質骨架原子(鏈B,HPR)的均方根偏差值稱之。

  • 介面均方根偏差值(i-RMSD)

透過疊合交互作用介面上所有殘基的骨架原子(兩者間距離小於10埃者),所算得這些同樣原子間的均方根偏差值稱之。

  • 原始殘基相互接觸的比例

於殘基的層級,計算此兩個蛋白質與參考結構間所有接觸的比例,評定多少接觸比例可以被取得。

首先我們需要下載整個HADDOCK的執行資料夾,在所產生的結果網頁中可找到下載此壓縮檔案(tgz 檔案)的連結,請以下列指令下載並解壓縮此檔案夾:

tar xvfz 檔名.tgz (檔名為你所提供執行對接的命名)

其中檔名.tgz即為欲下載的資料夾名

注意: 在這個教學示範,你可以簡單先使用教學資料所提供的檔案~/haddock-protein-protein/runs/case01/case0,請利用下列指令將其解壓縮:

tar xvfz ~/haddock-protein-protein/runs/case01/case01.tgz

如果你必須自行建立此教學,請現在就做它(見上述範例一)

藉著於你真正執行的路徑下,鍵入下列指令執行結果分析:

~/haddock-protein-protein/ana_scripts/run_all.csh case01

(假使你自行命名你的執行,”case01”將會有所不同)

這個分析將會需要花費數分鐘才完成,一旦分析完成,統計結果將依據各個HADDOCK階段被計算出來:

  • 鋼體對接(it0)
  • 可朔性精算(it1)
  • 加入水分子的精算(water)

它們各別的路徑如下:

  • case01/structures/it0
  • case01/strcutures/it1
  • case01/strcutures/it1/water

各別不同定義的能量數值與介面均分根偏差值(i­-RMSD)可於名為structures_haddock-sorted.dat的檔案獲得,這些結構是依據HADDOCK評分來做順序排列。

這些檔案可產生多種具有用資訊的資料圖檔,例如提供分子間能量與最小能量結構對應到群集間均分根偏差值的關係圖,繪圖程式Xmgr/Grace 4可用於此目的。為便利使用者操作,我們提供了一個名為ene_rmsd.xmg的csh執行檔,可以個別需求定義輸入的資料與所欲畫出的數列項,以供產生相對應的xmgrace檔案:

~/haddock-protein-protein/ana_scripts/make_ene-rmsd_graph.csh 3 2 structure_haddock-sorted.stat

數列2與3分別代表結構1GGR所得的HADDOCK評分與介面均分根平均值,你可以透過下列指令觀看此結果(假設已安裝xmgrace程式):

xmgrace ene_rmsd.xmgr

在water的資料夾中,依據所對應的每個群集你也可以在clusters_haddock-sorted.dat這裡找到一樣的統計結果,而I-RMSD.dat和file.nam_fnat這兩個檔案提供配基均方根偏差值與原始殘基相互接觸的比例資訊。再次提及,這些結構仍是依據HADDOCK評分來做順序排列。

請使用這些檔案與工具來試著回答下列問題:

  • 在it0中,你是否觀察到HADDOCK評分與介面均分根偏差值之間有任何的對應關係?請注意前50個排名最高的結構是被選擇進行下一階段的執行,這些結構中有否包含最佳的計算結構?如果沒有的話,是否有其他不同能量或評分方式更可以解釋這些結果?
  • 在標準評定交互作用的預測(the Critical Assessment of PRedicted Interactions, CAPRI)對接實驗裡,對接結果主要是透過下列標準進行排名:

 

Fnat criterion

RMSD criterion

RMSD criterion

 

 

i-RMSD

l-RMSD

Acceptable (*)

fnat >= 0.1

i-RMSD <= 4

l-RMSD <= 10

Good (**)

fnat >= 0.3

i-RMSD <= 2

l-RMSD <= 5

High (***)

fnat >= 0.5

i-RMSD <= 1

l-RMSD <= 1

  • 若只根據均方根偏差值的標準值來看,在任一個it0結構中,所得星號最多的是甚麼?在it0前50個結構中的又是怎樣的情形?比較這個數值與it1和water所得到的結果,有任何均方根偏差值的改善嗎?這些有影響星號數量嗎?注意在it1的complex_1與在water中的complex_1w是相對應到it0中排名最高的結構。
  • 現在請加入fnat數值作為參照,再次比較it0和water中排名前50的結構,結果有任何的改善嗎?這些有影響星號數量嗎?
  • 在water資料夾中的結構是依7.5埃的均方根偏差值被分入不同群集,可以analysis/cluster7.5.out來比較之,看看這些結構如何被分類到這些群集中,這些數字是指這些結構在HADDOCK評分中的排名,其中能量最佳的結構(number 1)是否也在這個群集中?
  • 如果你的資料情況比較特殊,7.5埃的門檻條件可以會太過鬆散,以致所有的結構最後會被歸類的同一個群集,若是遇到這種情形,你可以透過下列指令將所得的模擬結果重新編列群集:
cd case01/structures/it1/water/analysis
~haddock-protein-protein/ana_scripts/cluster_struc.$ARCH complex_rmsd.disp X 4
  • 其中X是表示歸類不同群集門檻條件的數值以埃為單位,一旦你決定好最好的門檻條件值,你可以下列指令重新操作群集分析
cd ..
\rm file.nam_clus* file.list_clus* file.cns_clus* clust*
~/haddock-protein-protein/ana_scripts/ana_clusters.csh -best 4 analysis/cluster.out
~/haddock-protein-protein/ana_scripts/cluster-fnat.csh 4
  • 檢查在water資料夾中的群集,最佳的群集(具最低介面均方根偏差值,lowest i-RMSD)是否排名為第一?如果不是,是否有有不同能量或評分方式可以將其排名正確?
  • 在這個file.nam_clust1檔案中,第一行是代表群集一 (具結構數量最大的群集)的最佳結構,同時也檢查其介面均方根偏差值與fnat的數值,它有幾顆星號?如果有其他很接近的例子,也請同時檢查這個群集中前2-4的結構,對其他群集也進行相同的檢查。
  • 比較run A (隨機移除設限條件)與runB(隨機移除無效的設限條件)的結果,這有造成任何不同的結果嗎?
  • 最後,請比較不同範例的結果,這些不同的資料是如何被比較的?

額外的對接執行練習

你可以選擇做一個或更多下列的選項:

  • 重複你的對接模擬,但選擇關掉那些被隨機移除不確定的設限條件,這個可以透過在專業界面距離設限的選單中被達成。加入化學位移擾動或一些透過生物資訊得到的界面預測條件,應該可以讓結果更加有意義。你能看出這些不同嗎?
  • 以非磷酸化的E2A結構(~/haddock-protein-protein/e2a_1F3G.pdb)重新進行你的對接模擬,由於磷酸根會帶入至少兩個負電荷而造成靜電力場的巨大改變,你能看出不同嗎?
  • 決定能否得到預測E2A-HPR交互作用介面的共同方式,除了這裡介紹過的三個伺服器之外,你也可以試試其他的方式,例如: cons-PPISP,SPPIDER,ISIS以及PINUP。
  • 你也可以運用HADDOCK加入你自己的實驗資料或介面預測的殘跡結果,以進行你自己的蛋白質-蛋白質和蛋白質-去氧核醣核酸的複合體結構模擬。
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And the following article describing the WeNMR portals should be cited:
Wassenaar et al. (2012). WeNMR: Structural Biology on the Grid.J. Grid. Comp., 10:743-767.

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